文章摘要
游银川,张凌晶,颜龙杰,翁凌,刘光明,曹敏杰.皱纹盘鲍副肌球蛋白的分离纯化及初步性质研究[J].水产学报,2017,41(6):836~844
皱纹盘鲍副肌球蛋白的分离纯化及初步性质研究
Isolation and characterization of paramyosin from abalone (Haliotis discus hannai)
投稿时间:2016-08-29  修订日期:2017-03-13
DOI:10.11964/jfc.20160810521
中文关键词: 皱纹盘鲍  副肌球蛋白  肽质量指纹图谱  双向电泳  圆二色谱
英文关键词: Haliotis discus hannai  paramyosin  peptide mass fingerprinting  two-dimensional electrophoresis  circular dichroism spectrum
基金项目:国家自然科学基金(31471640);海洋公益性行业专项(201305015)
作者单位E-mail
游银川 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021  
张凌晶 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021
水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心, 福建 厦门 361021 
 
颜龙杰 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021  
翁凌 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021
水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心, 福建 厦门 361021 
 
刘光明 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021
水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心, 福建 厦门 361021 
 
曹敏杰 集美大学食品与生物工程学院, 福建 厦门 361021
水产品深加工技术国家地方联合工程研究中心, 福建 厦门 361021 
mjcao@jmu.edu.cn 
摘要点击次数: 1260
全文下载次数: 803
中文摘要:
      为了研究鲍鱼肌原纤维中副肌球蛋白(PM)的性质,以皱纹盘鲍为原料,采用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析相结合的方法,从肌肉中纯化得到PM。利用肽质量指纹图谱测定其内部肽片段氨基酸序列;采用双向电泳测定其等电点;用圆二色谱研究其二级结构特征,进一步利用红外光谱对其官能团进行表征。SDS-PAGE结果显示,PM分子量约为97.0 ku。肽质量指纹图谱分析获得36条肽段共403个氨基酸残基,与盘鲍和太平洋牡蛎PM的一致性分别为99.7%和72.0%,表明纯化蛋白确为PM。双向电泳测得PM等电点约为5.4,证明其为一种酸性蛋白。圆二色谱结果显示,PM溶液在192 nm处有一正吸收峰,在208和223 nm处各有一负吸收峰,具有典型α-螺旋结构的特征谱峰型;其热变性温度为58.1℃。红外光谱分析结果进一步证实,PM具有完整的α螺旋结构。对鲍鱼PM理化特性进行研究,可为鲍鱼质构相关研究及鲍鱼制品深加工提供一定的理论基础。
英文摘要:
      In order to investigate the characterization of paramyosin (PM), PM was purified from the muscle of abalone (Haliotis discus hannai) by ammonium sulfate fractionation and hydroxyapatite chromatography. The molecular mass of PM was about 97.0 ku as estimated by SDS-PAGE. Peptide mass fingerprinting of PM obtained 36 peptide fragments with a total of 403 amino acid residues, which were 99.7% and 72.0% identical with PMs from H. discus discus and Crassostres gigas, respectively. The isoelectric point of PM detected by two-dimensional electrophoresis was approximately 5.4, suggesting it is an acidic protein. Circular dichroism spectrum of PM solution demonstrated a rotatory maximum at 192 nm and two negative peaks at 208 nm and 223 nm, indicating the typical spectral characteristic of α-helix structure. Meanwhile, the denaturation temperature (Td) of PM was 58.1 ℃ as determined by circular dichroism spectrum analysis. FTIR spectra further confirmed that PM has intact α-helical structure. The isolation and physicochemical property investigation of PM from the muscle of abalone would provide theoretical foundation for studying proteins related to its texture and for deep-processing of abalone products.
HTML   查看全文   下载PDF阅读器
关闭

手机扫一扫看